مرکز دانلود خلاصه کتاب و جزوات دانشگاهی

پروتئین

پروتئین‌ها مواد آلی بزرگ و یکی از انواع درشت‌ملکول‌های زیستی هستند که از زیرواحدهایی بنام اسید آمینه ساخته شده‌اند. پروتئین‌ها مانند زنجیری از یک کلاف سه‌بعدی بسپارهایی هستند که از ترکیب اسیدهای آمینه حاصل می‌شوند. اسیدهای آمینه مثل یک زنجیر خطی توسط پیوند پپتیدی میان گروه‌های کربوکسیل و آمین مجاور به یکدیگر متصل می‌شوند تا یک پلی پپتید را بوجود بیاورند. ترتیب اسیدهای آمینه در یک بروتئین توسط ژن مشخص می‌شود. اگرچه کد ژنتیک ۲۰ تا اسید آمینه استاندارد را معرفی می‌کند، در بعضی از اندامگان‌ها یا ارگانیسم‌ها کد ژنتیک شامل سلنوسیستئین و در بعضی از آرکی‌باکتری‌ها پ یرولزین می‌باشد. گاهی در پروتئین‌ها دگرگونی بوجود می‌آید: یا قبل از انکه پروتئین بتواند به وظایفش در سلول عمل کند و یا به عنوان قسمتی از مکانیسم بازرسی. پروتئین‌ها معمولا با یکدیگر می‌پیوندند تا یک وظیفه‌ای را با یکدیگر انجام دهند که این خود باعث استوار شدن پروتئین می‌شود. چون ترتیب‌های نامحدودی در توالی و طول زنجیره اسید آمینه‌ها در تولید پروتئین‌ها وجود دارد، از این رو انواع بی‌شماری از پروتئین‌ها نیز می‌توانند وجود داشته باشند.

پروتئین‌های درون‌یاخته‌ای در بخشی از یاخته (سلول) به نام ریبوزوم توسط آران‌ای (RNA) ساخته می‌شوند.

ساختار پروتئین

ساختار پروتئین، و یا ساختمان پروتئین به ساختاری گفته می‌شود که پروتئین به خود می‌گیرد. پروتئین دارای چهار ساختار می‌باشد.

ساختار اول: به توالی پروتئین که به صورت رشته‌ای از اسیدهای آمینه می‌باشد گفته می‌شود. پروتئین‌ها پلیمرهایی خطی از اسیدهای آمینه هستند که با پیوند پپتیدی بهم متصل شده‌اند.

ساختار دوم: به نظم‌های موضعی گفته می‌شود که پروتئین در حین تاشدگی به خود می‌گیرد. ساختار دوم پروتنئین‌ها خود به چند دسته تقسیم می‌شود:

مارپیچ آلفا ساده ترین و انعطاف پذیرترین ترتیب، کونفرماسیونی مارپیچی و راست گرد بود به نام مارپیچ آلفا. مارپیچ آلفا یکی از ساختارهای دوم رایج در پروتئین‌هاست. مارپیچ آلفا یک مارپیچ راستگرد است که ساختار آن هر ۴/۵ آنگستروم یکبار تکرار می‌شود. در هر دو مارپیچ آلفا، ۶/۳ اسید آمینه وجود دارد. یعنی هر ۵/۱ آنگستروم یک اسید آمینه در طول مارپیچ آلفا قرار می‌گیرد. هر گروه کربوکسیل و آمین در مارپیچ آلفا با اسید آمینه‌ای با فاصله چهار تا از خود، دارای باند هیدروژنی می‌باشد و این الگو در سراسر مارپیچ، غیر از چهار اسیدآمینه در دو انتهای آن تکرار شده‌است.

صفحه‌های بتا: ساختار صفحه‌های بتا، ساختار دوم بسیارکشیده و چین‌دار می‌باشد. یکی از تفاوت‌های مهم صفحه‌های بتا با مارپیچ آلفا این است که اسیدآمینه‌هایی که معمولاً در ساختار اول زنجیره پروتئینی با فاصله زیاد از هم قرارگرفته‌اند، برای تشکیل این ساختار در مجاورت یکدیگر قرار می‌گیرند بنابراین صفحه‌های بتا تمایل به سختی داشته و انعطاف‌پذیری ناچیزی دارند. پیوندهای هیدروژنی بین‌رشته‌ای که میان گروه‌های CO یک رشته بتا و NH رشته بتای مجاور ایجاد می‌شوند، به صفحات بتا پایداری می‌بخشند و باعث می‌شوند که این صفحات ظاهری زیگزاگ داشته باشند.

ساختار سوم: حالت سه‌بعدی که پروتئین بعد از پیچش به خود می‌گیرد گفته می‌شود.

ساختار چهارم: حالت قرارگیری چند پروتئین در فضا کنار یکدیگر. بیشتر پروتئین‌ها از پیوند زنجیرهای پلی پپتیدی مشابه و یا متفاوت ساخته شده‌اند، اتصال بین زنجیرها توسط پیوندهای ضعیف تری برقرار می‌گردد. این ساختارترتیب قرارگرفتن زیر واحدهای یک پروتئین را شرح می‌دهد و نقش مهمی در توضیح چگونگی شرکت پروتئین در واکنش‌های شیمیایی دارد.

روش‌های تعیین ساختار پروتئین‌

کشف ساختار سوم و چهارم یک پروتئین راهنمای بسیار مهمی برای تعیین کارکرد این پروتئین است. از روشهای معمول میتوان به پراش اشعه ایکس و تشدید مغناطیسی هسته اشاره کرد[۲]. این دو روش اطلاعات اتمی خوبی درباره‌ی ساختار پروتئین مورد نظر جمع آوری می‌کنند.

پراش (تفرق) اشعه ایکس روشی برای مطالعهٔ ساختار مواد بلوری است که در سال ۱۹۱۲ میلادی توسط فون لاوه کشف شد و توسط ویلیام هنری براگ و ویلیام لورنس براگ برای بررسی بلورها بکار گرفته شد.

cryo-electron microscopy روش دیگری است برای مطالعه ساختار پروتئین که معمولا در دمای نزدیگ به نیتروژن مایع انجام میشود.

بلورنگاری الکترونی (به انگلیسی: Electron crystallography) روشی برای تعیین آرایش اتم‌ها در جامدات به وسیله میکروسکوپ الکترونی است. این روش می‌تواند مکملی برای بلورنگاری پرتو-ایکس روی پروتئین‌هایی (مانند پروتئین‌های غشائی) که به راحتی نمی‌توانند کریستال سه‌بعدی لازم برای این کار را تشکیل بدهند، دانست.

بانک داده پروتئین (به انگلیسی: Protein Data Bank)‌ (به اختصار PDB) منبعی برای داده‌های ساختار سه‌بعدی پروتئین‌ها و اسیدهای نوکلئیک است. این داده‌ها عموماً توسط بلورنگاری پرتو-ایکس یا بیناب‌نمایی ان‌ام‌آر به دست می‌آیند و توسط زیست‌شناس‌ها یا زیست‌شیمی‌پیشه‌ها از سراسر دنیا برای دسترس عموم آن‌جا گذاشته می‌شوند.

خالص سازی پروتئین‌ها

خالص سازی پروتئین شامل یک سری مراحل میباشد که برای مجزا کردن یک نوع پروتئین از پروتئین‌های مختلط استفاده میشود. خالص سازی امری حیاتی برای توصیف وظیفه، ساختار و فعل و انفعالات پروتئین مورد نظر میباشد. این کار معمولا با یک بافت زیستی و یا کشت میکروبی آغاز میشود. مولکولها از سلول جدا شده و سپس پروتئین ها از دیگر مولکولهای سلولی جدا میشوند. در انتها پروتئین مورد نظر از دیگر پروتئینها جدا میشود.

پروتئین سازی

از اطلاعات موجود در DNA برای ساختن پروتئین‌ها استفاده می‌شود، اما جایگاه DNA در هسته و جایگاه پروتئین سازی در سیتوپلاسم است. اندازه گیری‌های گوناگون نشان داده‌اند که در سلول‌هایی که در آنها فعالیت پروتئین سازی چندان شدید نیست، مقدار RNA نیز کم است. از طرف دیگر، RNA هم در هسته یافت می‌شود و هم در سیتوپلاسم. بر این اساس و نیز بر اساس آزمایش‌ها و مشاهده‌های دیگر، دانشمندان به این نتیجه رسیدند که RNA اطلاعات را از DNA به ریبوزوم‌ها حمل می‌کند. به این نوع RNA که اطلاعات را از DNA به ریبوزوم‌ها حمل می‌کند، RNA پیک یا پیامبر(mRNA) می گویند. نوعی دیگر RNA ناقل (tRNA) است که آمینو اسیدها را به ریبوزوم منتقل می‌کند، تا ریبوزوم آمینواسیدها را بر اساس اطلاعات موجود در mRNA کنار یکدیگر ردیف کند. نوع دیگر RNA ریبوزومی (rRNA) است که در ساختار ریبوزوم‌ها شرکت دارد.

برای ساخت پروتئین در سلول مراحل زیر باید انجام شود:

۱- دی‌ان‌ای باید رونویسی شود.

۲- mRNA از هسته خارج می‌شود و وارد سیتوپلاسم می‌شود.

۳- در ریبوزوم mRNA به پروتئین ترجمه می‌شود.

۴- پس از ترجمه، تغییرات بیشتری در پروتئین ساخته شده بوجو می‌آید.